Учёные нашли защитный механизм против токсичных белков
В опытах на нематодах удалось ослабить вред белковых скоплений, связанных с Альцгеймером и Хантингтоном.
Сообщения об открытии появились в начале ноября, хотя сама статья в журнале Nature Communications опубликована 29 апреля 2026 года. Группа биохимика Эхуда Коэна из Еврейского университета Иерусалима изучала, почему с возрастом клетки хуже справляются с повреждёнными белками. Когда такие молекулы слипаются, образуются скопления, мешающие работе тканей, в том числе нервной.
В центре работы — UFM-илирование. Так называют процесс, при котором небольшой белок UFM1 прикрепляется к другим белкам и меняет их поведение. Он нужен клеткам для нормальной жизни, но его связь со старением и накоплением опасных белковых агрегатов оставалась недостаточно понятной.
Для опытов использовали микроскопических круглых червей Caenorhabditis elegans. Одни вырабатывали бета-амилоид, связанный с болезнью Альцгеймера, другие — полиглутаминовые белки, похожие на патологические скопления при болезни Хантингтона. Эти животные не болеют человеческими болезнями: они позволяют изучать отдельные механизмы повреждения клеток.
При болезни Альцгеймера исследователи проверяли прежде всего действие бета-амилоида, хотя заболевание связано и с другими изменениями, включая накопление тау-белка. Для болезни Хантингтона использовали модель токсичных полиглутаминовых цепей, а не клетки пациентов с подтверждённым диагнозом. Сопоставление этих двух моделей ценно тем, что защитный эффект проявился при разных типах белкового повреждения.
Учёные ослабили работу генов ufm-1 или uba-5, участвующих в UFM-илировании. В модели с бета-амилоидом доля парализованных червей к 12-му дню взрослой жизни оказалась примерно на 35% ниже, чем в контрольной группе. В другой модели улучшилась подвижность, включая опыты, где аномальные белки образовывались в нервных клетках.
Черви, испытывавшие токсическое воздействие белков, также жили приблизительно на 13% дольше. Это не прогноз для пациентов: проценты относятся только к лабораторным животным, и переносить их на продолжительность жизни людей нельзя.
Дальнейший анализ выявил 155 белков, затронутых UFM-илированием. Снижение активности этого процесса помогало клеткам лучше проверять вновь созданные белки, уменьшать их слипание и быстрее разрушать повреждённые молекулы с помощью протеасомы — собственной системы утилизации. Открытие касается не одного «вредного белка», а сразу нескольких защитных механизмов.
«Мы ещё далеки от превращения этого открытия в лечение», — отметил руководитель исследования Эхуд Коэн в сообщении, опубликованном университетскими представителями. И для осторожности есть причина. Когда учёные полностью отключили UFM-илирование в человеческих клетках, результат оказался обратным: агрегатов стало больше, а выживаемость клеток снизилась.
Значит, возможная будущая терапия должна будет не просто блокировать процесс, а тонко регулировать его. Следующий этап — исследования в нейронах млекопитающих и человека. Пока нет ни клинических испытаний такого подхода, ни доказательств, что он способен лечить болезнь Альцгеймера или Хантингтона.
СОВЕТ ОТ РЕДАКЦИИ
Новое исследование помогает понять, почему клетки теряют устойчивость к белковым нарушениям, но не даёт готового способа их лечения. При проблемах с памятью или движениями важны обследование у врача и проверенные методы помощи, а не обещания «очистить мозг» с помощью добавок.
Изображение: редакция ИЗНАНКИ.
